蛋白質(zhì)的旋光性是由其氨基酸組分的不對稱因素和立體結(jié)構(gòu)的不對稱因素一起決定的。α-螺旋是一種不對稱的結(jié)構(gòu)，所以具有旋光能力。天然α-螺旋一般會(huì)使偏振光的偏振面向右旋轉(zhuǎn)。所以α-螺旋的含量對蛋白質(zhì)整體的旋光性是有影響的，可以通過測量蛋白質(zhì)的旋光性變化來分析α-螺旋含量的改變。不過由于氨基酸組成對整體旋光性的影響難以區(qū)分，所以應(yīng)用有限。

α-螺旋是一種不對稱結(jié)構(gòu)，引自百度圖片

α-螺旋結(jié)構(gòu)還有一個(gè)特性，就是對左、右旋圓偏振光的吸收率不同，稱為圓二色性吸收，簡稱圓二色性（Circular dichroism，CD）。因?yàn)榘被岵]有圓二色性現(xiàn)象，所以圓二色性光譜更適于二級結(jié)構(gòu)分析。一般來說，蛋白質(zhì)在遠(yuǎn)紫外區(qū)（180-250 nm）的CD光譜可以反映其二級結(jié)構(gòu)特征，常用來研究蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)組成和動(dòng)態(tài)變化，比如蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)類型分析、蛋白質(zhì)折疊研究、蛋白質(zhì)與其它物質(zhì)相互作用等多種方面。

圓二色性譜圖，引自 光譜學(xué)與光譜分析 2009

α-螺旋是重要的二級結(jié)構(gòu)單元，是構(gòu)成蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)之一，對于蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能十分重要。α-螺旋結(jié)構(gòu)具有一定的剛性，對于一些蛋白質(zhì)的整體構(gòu)象起著支撐作用。在毛發(fā)中，很多條α-螺旋有組織、有層次地平行排列，構(gòu)成柔韌的纖維結(jié)構(gòu)。在肌紅蛋白中，由8段α-螺旋構(gòu)成一個(gè)球狀結(jié)構(gòu)，同時(shí)為血紅素輔基構(gòu)建一個(gè)疏水洞穴，而將大部分親水基團(tuán)分布在蛋白表面。

肌紅蛋白由8段α-螺旋構(gòu)成一個(gè)球狀結(jié)構(gòu)

一條肽鏈能否形成α螺旋，以及螺旋的穩(wěn)定性怎樣，主要由其一級結(jié)構(gòu)決定。脯氨酸由于其亞氨基少一個(gè)氫原子，無法形成氫鍵，而且Cα－N鍵不能旋轉(zhuǎn)，所以是α螺旋的破壞者，肽鏈中出現(xiàn)脯氨酸會(huì)使α螺旋中斷。甘氨酸由于側(cè)鏈太小，構(gòu)象不穩(wěn)定，也是α螺旋的破壞者。此外，側(cè)鏈帶電荷及側(cè)鏈基團(tuán)過大的氨基酸容易造成排斥，不易形成α螺旋。

根據(jù)各種殘基的特性，可以預(yù)測蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)。具體的預(yù)測方法有很多，都是根據(jù)統(tǒng)計(jì)信息進(jìn)行預(yù)測的。其中Chou-Fasman法比較直觀，與二級結(jié)構(gòu)形成的實(shí)際過程接近，也是唯一可以手工預(yù)測的方法。這里簡單介紹一下，目的是讓大家對α-螺旋的形成過程有所了解。

Chou-Fasman法根據(jù)各個(gè)氨基酸在一些已知結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)中的表現(xiàn)，按構(gòu)象參數(shù)Pα(表示形成α螺旋的能力) 由大到小將他們分為六組，依次為：

• 最強(qiáng)的形成者(Hα)：Glu、Met、Ala、Leu

• 中等的形成者(hα)：Lys、Phe、Gln、Trp、Ile、Val

• 很弱的形成者(Iα)：Asp、His

• 中立者(iα)：Cys、Ser、Thr、Arg

• 較弱的破壞者(bα)：Asn、Tyr

• 最強(qiáng)的破壞者(Bα)：Gly、Pro

如肽鏈中6個(gè)連續(xù)的殘基中有4個(gè)hα即可形成核心，然后向兩側(cè)延伸，遇到四肽破壞者時(shí)中止。形成α螺旋時(shí)有協(xié)同性，即一旦形成核心，其它殘基就容易加入。